组成图示
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传感器类型
表面等离子共振(SPR)生物传感器
检测对象
人 IgG Fab 特异性抗体（anti-human IgG Fab）、抗新霉素（anti-neomycin）、抗β2-微球蛋白单克隆抗体（anti-β2-microglobulin mAb）；样品基质为缓冲液（10 mM HEPES 或 50 mM MES）。
检测原理
该传感器为无标记 iSPR 检测。金成像岛表面先修饰 CMD，经 EDC/NHS 活化后共价固定配体，再用乙醇胺封闭。样品中的分析物在单一直流电压驱动的电渗流作用下进入 PDMS 微通道，与对应配体特异性结合形成复合物。结合导致溶液/金界面生物质量增加，引起局部折射率变化，使 SPR 角移（mdeg，响应单位 RU）随结合量增加；解离阶段角移回落。通过记录关联与解离传感器图，并用 1:1 相互作用模型拟合，可得到结合速率、解离速率和亲和力。多通道并行依赖各通道缓冲液电阻近似一致，以保证相同流速。
检测灵敏度
原文未报告 LOD、线性范围、灵敏度斜率或相关系数。
效应效果
该平台在三种相互作用对上均获得可重复 iSPR 传感器图，并用 1:1 模型拟合。单注射动力学中 IgG Fab 通道响应为 28±3、17±1、11±1 mdeg，KD 约 1.3–2.2 nM；一次性动力学响应为 35±2、24±1、16±2 mdeg，KD 1.9±0.7 nM；多配体/多分析物检测中新霉素、IgG Fab、β2-微球蛋白通道响应分别为 47±3、35±1、26±2 mdeg，KD 分别为 2.3±0.9、1.3±0.8、0.9±0.5 nM。缓冲液参考通道显示通道间特异性结合。作者指出低电导缓冲液可减轻金层降解，水凝胶涂层可进一步降低损伤；芯片可扩展至 10 个以上通道、每通道 12 个传感区，实现 100 个以上区域并行测量。
传感器的构成
- 基底/换能器：1.1 mm 玻璃基底上图案化 47 nm 金成像岛（200 µm 边长、500 µm 间距），作为 SPR 换能器与传感区域（ROI）。
- 功能化修饰层：巯基化羧甲基葡聚糖（CMD）层，通过硫醇自组装固定于金表面，提供羧基用于共价固定配体。
- 活化/交联层：EDC/NHS 活化 CMD 羧基，形成氨基反应性酯，用于共价偶联配体。
- 识别元件：固定于不同通道的配体，包括人 IgG Fab、新霉素（neomycin）和 β2-微球蛋白（β2-microglobulin），用于特异性结合分析物。
- 微流控层：2 mm PDMS 顶层，含四个微通道（宽 220 µm、长 22 mm、深 40 µm）和储液孔，用于样品/缓冲液传输与电极接触。
- 电极/驱动：集成铂电极与单一直流电压源，通过电渗流（EOF）驱动缓冲液/样品。
- 封闭剂：1 M 乙醇胺（ethanolamine）封闭未反应活性位点。
- 读出层：iSPR 成像系统（IBIS-iSPR，半球棱镜、CCD）记录 SPR 角移/传感器图。
中文摘要
本文报道一种简单电动力学生物芯片（EKLB），集成四个微通道与成像表面等离子共振（iSPR）无标记生物传感器，仅用单一直流电压即可同时驱动所有微通道中的试剂传输，无需传统泵阀管路。作者通过多种生物传感实验验证：单注射动力学（不同配体密度、单一分析物浓度）、一次性动力学（单一配体密度、多分析物浓度）以及多配体/多分析物检测。所有结合动力学和亲和力均用 1:1 相互作用模型拟合。由于试剂传输由单一电压源完成，可扩展至数百至数千个并行实验。该芯片采用玻璃基底上的金成像岛，表面修饰巯基化羧甲基葡聚糖（CMD）用于共价固定配体，PDMS 顶层形成微通道，通过电渗流输送样品。实验使用人 IgG Fab、新霉素、β2-微球蛋白及其对应抗体/配体，展示了多路并行无标记检测与动力学测量能力，为高通道数生物传感芯片提供方向。
英文摘要
We present a simple electrokinetic lab-on-a-biochip (EKLB) with four microchannels integrated with a surface plasmon resonance imaging (iSPR) label-free biosensor that is operated using a single electrical voltage for the simultaneous transport of reagents in all microchannels without conventional fluidic plumbing. We demonstrate the utility of the simple approach with various biosensing experiments, including single injection kinetics (multiple varied ligand densities and single analyte concentration), one shot kinetics (single ligand densities and multiple varied analyte concentrations), and multi-ligand/multianalyte detection. In all cases, the binding kinetics and affinity were extracted using a conventional 1:1 interaction model. Since the reagent transport is done with a single electrical voltage source, scaling up to hundreds to thousands of simultaneous experiments is straightforward.