组成图示
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传感器类型
电化学生物传感器
检测对象
葡萄糖（glucose, Glu），样品基质为 0.10 M 磷酸盐缓冲液（PBS, pH 6.5）
检测原理
葡萄糖在 GOD 催化下被氧化为葡萄糖内酯，同时 GOD 被还原；还原态 GOD 再被溶解氧氧化并生成 H2O2。生成的 H2O2 扩散至 PB 层，在 0.0 V 低电位下被 PB 催化还原为水，PB 在普鲁士蓝/普鲁士白之间循环，电子经 PB 传导至金电极，形成与葡萄糖浓度成正比的还原电流。T-NH2 SAMs 通过静电作用稳定 PB 并改善电子传递；Chit 交联膜允许 H2O2 透过并阻挡 AA、UA 等干扰物，从而降低背景电流并提高选择性。
检测灵敏度
LOD: 2 mM；线性范围: 0.01–1.0 mM；斜率: 1.88 mA mM^-1；灵敏度: 59.9 mA M^-1 cm^-2；R^2 = 0.9996
效应效果
传感器在 0.0 V 下对 AA、UA、AP、L-tyr 和 L-cys 的干扰响应明显降低，H2O2 响应由 333.1 nA 降至 327.1 nA，选择性良好。响应时间小于 8 s 即可达到 95% 稳态电流。在 4 °C PBS 中保存 30 天后仍保留 87% 响应电流。灵敏度 59.9 mA M^-1 cm^-2，比文献中 8.017 和 24 mA M^-1 cm^-2 分别高 7.5 和 2.5 倍。Kapp_m 为 5.4 mM，表明 GOD 保持较高底物亲和力。作者认为该平台可用于新型生物传感器和生物电子器件。
传感器的构成
- 基底电极：金电极（Au），提供导电基底与电化学换能界面
- 自组装单分子层：硫辛酸酰胺（T-NH2）SAMs，通过双硫键锚定在金表面，提供正电荷氨基以稳定 PB
- 普鲁士蓝层：普鲁士蓝（PB），电沉积于 SAMs 上，作为 H2O2 还原介体和电子传导通道
- 酶识别层：葡萄糖氧化酶（GOD），固定于 PB 表面，催化葡萄糖氧化生成 H2O2
- 生物相容膜层：壳聚糖（Chit），覆盖 GOD，维持酶活性并允许 H2O2 透过、阻挡干扰物
- 交联封闭层：戊二醛（GA），交联壳聚糖形成致密网络，防止 GOD 泄漏
中文摘要
本文在金电极上制备了稳定且可控的普鲁士蓝（PB）电沉积层，该层构建于硫辛酸酰胺（T-NH2）自组装单分子层（SAMs）之上。PB 与生物相容性基质壳聚糖（Chit）结合，用于高效固定葡萄糖氧化酶（GOD），实现葡萄糖的灵敏生物传感。与直接电沉积在裸金电极上的 PB 相比，SAMs 上的 PB 具有更好的稳定性，并在中性介质中对过氧化氢（H2O2）的还原表现出更高的催化能力。该生物传感器在 0.0 V 施加电位下具有良好的抗干扰能力，检出限为 2 mM，灵敏度高达 59.9 mA M^-1 cm^-2。表观 Michaelis–Menten 常数（Kapp_m）和表观活化能分别为 5.4 mM 和 24.1 kJ mol^-1。该方法为开发新型生物传感器和生物电子器件提供了有前景的平台。
英文摘要
A stable and controllable Prussian blue (PB) layer electrodeposited on self-assembled monolayers (SAMs) of thioctic acid amide (T-NH(2)) on gold electrode was prepared. The PB, combining with biocompatible matrix chitosan, was used for the highly efficient immobilization of glucose oxidase (GOD) for sensitive biosensing of glucose. The PB on SAMs exhibits a good stability and a much higher catalytic ability toward the reduction of hydrogen peroxide in neutral medium, compared with that of PB directly electrodeposited on bare Au electrode. The biosensor at an applied potential of 0.0 V exhibits good anti-interferent ability, with a low detection limit of 2 microM and a much higher sensitivity (59.9 mA M(-1) cm(-2)). The apparent Michaelis-Menten constant (K(m)(app)) and apparent activation energy of enzymatic reaction were found to be 5.4 mM and 24.1 kJ mol(-1). The present method provides a promising platform for the development of new biosensors and bioelectronic devices.