组成图示
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传感器类型
场效应晶体管(FET)生物传感器
检测对象
牛血清白蛋白（BSA）、纤维蛋白原（fibrinogen）、人免疫球蛋白G（IgG）、肌红蛋白（myoglobin）、β-酪蛋白（β-casein）、溶菌酶（lysozyme）；样品基质：150 mM DPBS缓冲液（pH 7.4）中的蛋白溶液
检测原理
C11 SAM修饰的金栅极因分子偶极矩在零偏压下带正电，蛋白通过疏水与静电作用非特异吸附于电极/溶液界面。吸附蛋白表面局部净电荷进入双电层，使界面电荷密度ΔQads改变；在固定漏极电流和漏源电压下，FET将界面电位变化转换为ΔVout。由于生理离子强度下Debye长度约0.81 nm，FET主要检测接触相局部电荷而非蛋白总电荷。基于Debye–Hückel模型将蛋白总固有电荷q0折算为表面诱导有效电荷qs，ΓFET=MwΔVout/(Cint qs)，从而与吸附干质量相关。随蛋白浓度升高，表面覆盖、取向和构象变化引起FET/SPR/QCM相关斜率断点。
检测灵敏度
原文未报告LOD、线性范围、灵敏度斜率或相关系数。
效应效果
研究未报告实际样品回收率、RSD或抗干扰数据，数据为至少三次独立测量平均。FET对BSA与SPR干质量在全浓度范围高度相关，验证Debye–Hückel模型定量能力；β-酪蛋白呈单线，其他蛋白出现两至三段斜率，反映取向或构象转变。SPR与QCM比较显示QCM湿质量较SPR干质量高1.5–4倍，纤维蛋白原ΓQCM/ΓSPR最高25.5，ΓQCM/ΓFET最高14。FET传感深度约0.81 nm，可识别接触相局部电荷，与SPR（200–300 nm）和QCM互补，用于蛋白-材料相互作用、抗污表面、吸附动力学和构象研究。
传感器的构成
- 基底/换能器电极：合成石英基底（synthetic quartz substrate, Ra=1.8 nm）上溅射钛粘附层（Ti, 10 nm）和多晶金层（Au, 100 nm），作为FET栅极
- 反应腔：内径5 mm玻璃管用热固性绝缘树脂（ZC-203）固定于金电极，形成180 μL反应腔
- 修饰层：1-十一硫醇（1-undecanethiol, C11）在金表面形成自组装单分子层（SAM），提供疏水非特异吸附界面
- 识别元件：无特异性生物识别分子，依靠C11 SAM的疏水/静电作用非特异捕获蛋白
- 信号标记物：无外源标记，吸附蛋白固有局部电荷作为信号源
- 读出：FET 2SK241源漏连接实时分析仪，记录栅极电位变化ΔVout
中文摘要
本文报道利用场效应晶体管（FET）、表面等离子共振（SPR）和石英晶体微天平（QCM）传感器平行分析，高灵敏检测蛋白在十一硫醇自组装单分子层（SAM）金电极上的非特异性吸附。FET传感器实时检测电极/溶液界面吸附蛋白的固有电荷，将界面电荷密度变化转换为电位信号，无需标记。特别地，基于Debye–Hückel模型，电位偏移程度与吸附白蛋白和β-酪蛋白的干质量成正比。将FET信号与SPR、QCM数据比较，通过观察信号间相关斜率的特征断点，可获得表面结合蛋白的构象和取向信息。这些斜率转变反映蛋白吸附随浓度变化的多阶段过程，包括中间覆盖、膜脱水和单分子层凝聚。FET生物传感器与SPR、QCM联用，为定量和定性研究蛋白-材料相互作用提供了新技术。
英文摘要
We describe the highly sensitive detection of the nonspecific adsorption of proteins onto a 1-undecanethiol self-assembled monolayer (SAM)-formed gold electrode by parallel analysis using field effect transistor (FET), surface plasmon resonance (SPR), and quartz crystal microbalance (QCM) sensors. The FET sensor detects the innate electric charges of the adsorbed protein at the electrode/solution interface, transforming the change in charge density into a potentiometric signal in real time, without the requirement for labels. In particular, using the Debye-Huckel model, the degree of potential shift was proportional to the dry mass of adsorbed albumin and β-casein. A comparison of the FET signal with SPR and QCM data provided information on the conformation and orientation of the surface-bound protein by observing characteristic break points in the correlation slopes between the signals. These slope transitions reflect a multistage process that occurs upon protein adsorption as a function of protein concentration, including interim coverage, film dehydration, and monolayer condensation. The FET biosensor, in combination with SPR and QCM, represents a new technology for interrogating protein-material interactions both quantitatively and qualitatively.