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Guanidinium binding to proteins: The intriguing effects on the D1 and D2 domains of Thermotoga maritima Arginine Binding Protein and a comprehensive analysis of the Protein Data Bank.

International journal of biological macromolecules 2020 Cozzolino S, Balasco N, Vigorita M, Ruggiero A 等 8 人

本文以嗜热菌 Thermotoga maritima 精氨酸结合蛋白(TmArgBP)为对象。该蛋白因特殊结构特征和潜在生物传感器应用而被广泛研究。作者研究其单体形式 TmArgBP20–233 及两个结构域 D1、D2 对盐酸胍(GuHCl)的构象稳定性。采用圆二色光谱(CD)和差示扫描量热法(DSC)进行化学与热变性分析,发现三...

Domain communication in Thermotoga maritima Arginine Binding Protein unraveled through protein dissection.

International journal of biological macromolecules 2018 Smaldone G, Balasco N, Vigorita M, Ruggiero A 等 9 人

底物结合蛋白是一类在代谢物跨膜选择性转运中发挥关键作用的蛋白家族,其功能依赖于两个结构域的相对运动。本文以海栖热袍菌精氨酸结合蛋白(TmArgBP)为模型,通过蛋白切割研究该家族中的域间通讯。将 TmArgBP 切割为 D1 和 D2 两个结构域,并采用多种实验与计算技术系统表征其稳定性、晶体结构、精氨酸识别能力及动力学。结果表明,...

Periplasmic Binding Proteins in Thermophiles: Characterization and Potential Application of an Arginine-Binding Protein from Thermotoga maritima: A Brief Thermo-Story.

Life (Basel, Switzerland) 2013 Ausili A, Staiano M, Dattelbaum J, Varriale A 等 6 人

来自极端嗜热菌 Thermotoga maritima 的精氨酸结合蛋白(TmArgBP)是周质结合蛋白家族成员,分子量约 27.7 kDa,具有典型的双域结构。该蛋白对精氨酸具有极高的特异性和亲和力,并在高温条件下仍保持结合能力。本文综述 TmArgBP 的结构与功能特征,重点讨论其作为精氨酸生物传感器识别元件的潜在应用。由于生物...

Amino acid transport in thermophiles: characterization of an arginine-binding protein in Thermotoga maritima.

Molecular bioSystems 2010 Luchansky MS, Der BS, D'Auria S, Pocsfalvi G 等 7 人

周质结合蛋白超家族成员参与细菌细胞膜对配体的选择性转运。超嗜热真细菌 Thermotoga maritima 编码一种高度稳定且特异性的周质精氨酸结合蛋白 TM0593。去除信号肽后,TM0593 在大肠杆菌中过表达,并经热沉淀和亲和层析纯化。该蛋白单体分子量约 27.7 kDa,在强变性条件下仍可形成同二聚体和同三聚体,估计转变温...