组成图示
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传感器类型
综述或非传感器论文
检测对象
无明确传感被测物；研究固定化对象：马脾脏铁蛋白（horse spleen ferritin, HsFt），样品基质：0.1 M磷酸盐缓冲液（PBS）
检测原理
本文并非针对某一分析物的传感检测，而是研究铁蛋白在金电极上的固定化及其电化学行为。铁蛋白腔内含有水合氧化铁和磷酸铁等Fe(III)物种，在循环伏安扫描中可发生还原，产生约-0.67 V和-0.44 V的阴极峰，分别对应水合氧化铁和FePO4的还原。固定化后，铁蛋白与金电极之间发生电子转移，使CV出现还原峰。随着循环次数增加，-0.67 V峰因Fe(II)从铁蛋白释放而减弱并在第三次循环消失；-0.44 V峰因释放的Fe(II)再氧化形成磷酸铁而保留。SAM链长影响电子转移效率，DSU长链修饰电极的阴极电流较低。该信号反映固定化铁蛋白的电活性，而非分析物浓度响应。
检测灵敏度
原文未报告LOD、线性范围、灵敏度斜率或相关系数。
效应效果
论文未评估选择性、抗干扰、重现性（RSD）、实际样品加标回收率或与ELISA/HPLC/qPCR等方法的对比。AFM图像证实铁蛋白成功固定于金表面；CV显示固定化铁蛋白具有电活性。Traut试剂浓度在0.3、0.6和1.2 mM范围内对固定化影响较小。SAM链长比较中，DSP（C3）、DSH（C6）、DSO（C8）和DSU（C11）修饰电极均出现还原峰，但DSU长链修饰电极阴极电流较低，说明长链不利于电子转移。循环伏安5次后，-0.67 V峰在第三次循环消失，-0.44 V峰仍保留，表明固定化铁蛋白的电化学稳定性有限。作者认为该SAM固定化策略可用于生物电子、生物传感器和生物燃料电池研究。
传感器的构成
- 基底/换能器电极：金电极（Au electrode，2 mm gold disk），提供电子传导与固定化表面
- 自组装单分子层修饰层：琥珀酰亚胺烷基二硫代物（DSP/DSH/DSO/DSU）与巯基丙醇（mercaptopropanol）在1,4-二氧六环中自组装，形成含琥珀酰亚胺端基的SAM
- 化学修饰剂：2-亚氨基硫代烷盐酸盐（Traut's reagent），与铁蛋白表面氨基反应引入巯基（-SH）
- 生物分子/识别元件：马脾脏铁蛋白（horse spleen ferritin, HsFt），作为电活性铁储存蛋白，经共价结合或化学吸附固定于电极
- 电活性信号中心：铁蛋白腔内水合氧化铁与磷酸铁（Fe(III) oxide/FePO4），在循环伏安中发生还原并产生阴极峰
- 缓冲介质：0.1 M磷酸盐缓冲液（PBS），用于孵育、清洗和电化学测试
中文摘要
铁蛋白是由24个亚基组成的球形铁储存蛋白，可形成外径约12 nm、内径约8 nm的空心壳，并在腔内储存多达4500个铁原子。其天然铁核可被化学或电化学方法提取，并可重新组装多种电活性材料，因此被认为适用于生物传感器和生物燃料电池。铁蛋白在电极表面的固定化是多种生物电子应用的关键。本文基于自组装单分子层（SAM），采用两种方法将马脾脏铁蛋白固定于金电极：一是用2-亚氨基硫代烷盐酸盐（Traut试剂）在铁蛋白表面引入巯基，使硫醇化铁蛋白化学吸附于裸金电极；二是用琥珀酰亚胺烷基二硫代物修饰金电极，再通过末端琥珀酰亚胺基与铁蛋白氨基共价结合。研究考察了修饰剂浓度和链长对固定化的影响，并用原子力显微镜（AFM）和循环伏安法（CV）表征固定化铁蛋白。
英文摘要
Ferritin is a globular protein consisting of 24 subunits to form a hollow shell and is capable of storing iron in the cavity. Findings that the naturally existing iron core of ferritin can be readily extracted and replaced with a variety of electroactive materials make ferritin suitable for biosensor and biofuel cell applications. The immobilization of ferritin on the electrode surface is essential for various bioelectronic applications. In this work, based on self-assembled monolayers, ferritin was immobilized on a gold electrode through two different methods: chemisorption of thiolated ferritin onto bare gold electrodes and covalent binding of ferritin to succinimidyl alkanedisulfide-modified Au electrodes. Effects of experimental conditions on the ferritin immobilization were investigated. The ferritin immobilized on the gold electrode was characterized by atomic force microscopy and cyclic voltammetry.