Fully co-factor-free ClearTau platform produces seeding-competent Tau fibrils for reconstructing pathological Tau aggregates.

Nature communications 2023 Limorenko G, Tatli M, Kolla R, Nazarov S 等 12 人

Tau 蛋白纤维化与多种神经退行性疾病（Tau 病）的发病机制密切相关。长期以来，体外研究 Tau 纤维化通常需要加入肝素等多聚阴离子或辅因子以诱导其错误折叠和聚集，但肝素诱导的 Tau 纤维形态异质性强，且在超微结构和宏观结构水平上与患者脑内分离的 Tau 纤维存在显著差异。为克服这些局限，作者开发了一种快速、廉价且高效的 Cle...

综述或非传感器论文 Tau 蛋白Tau 纤维化无辅因子聚集淀粉样聚集

Cryo-EM structure of amyloid fibril formed by α-synuclein hereditary A53E mutation reveals a distinct protofilament interface.

The Journal of biological chemistry 2023 Sun C, Zhou K, DePaola P, Shin WS 等 10 人

突触核蛋白病如帕金森病（PD）、路易体痴呆（DLB）和多系统萎缩（MSA）的共同病理特征是错误折叠的α-突触核蛋白（α-syn）在脑内积累。携带α-syn遗传突变的PD患者通常发病更早、症状更重，因此解析遗传突变对α-syn纤维结构的影响有助于理解这些疾病的结构基础。本文报道了含A53E遗传突变的α-syn纤维的3.38 Å冷冻电镜...

综述或非传感器论文 α-突触核蛋白A53E突变淀粉样纤维冷冻电镜